: Главная arrow Клетка и ее структура arrow Окисление пирувата  

Окисление пирувата

Печать E-mail
 

 

Пируват занимает центральное положение в промежуточном метабо­лизме и может служить предшественником разнообразных продуктов. Многие организмы окисляют большую часть образующегося в ходе ка­таболизма пирувата до ацетилкофермента А. Важнейшую роль у бакте­рий играют три реакции:

  • (1) Пируват + СоА + NAD -> Ацетил-СоА + NADH2 + С02
  • (2) Пируват + СоА + 2Fd -» Ацетил-СоА + 2FdH + С02
  • (3) Пируват + СоА -> Ацетил-СоА + Формиат

(Fd-ферредоксин)

Реакция (1) катализируется мультиферментным комплексом пируват-дегидрогеназой. Этот фермент имеется почти у всех аэробных организ­мов и служит главным образом для образования ацетил-СоА, который поступает затем в цикл трикарбоновых кислот (рис. 7.6); его функция будет подробно описана ниже.

 

Image

Реакцию (2) катализирует пиру ват : ферредоксин-оксидоредуктаза - фермент, который у многих анаэробных бактерий (например, у клостри-диев) имеет особое значение.

Реакцию (3) катализирует пируват: формиат-лиаза. Этот фермент есть у многих анаэробных бактерий, выделяющих муравьиную кислоту («муравьинокислое брожение», разд. 8.4), в частности у Entero-bacteriaceae, но встречается также у фототрофных бактерий.

У дрожжей и некоторых бактерий, образующих этанол, имеется че­твертый фермент, окисляющий пируват:

(4) Пируват -> Ацетальдегид + С02

Этот фермент -пируватдекарбоксилаза- расщепляет пируват на аце­тальдегид и С02. Ацетальдегид затем восстанавливается до этанола.

Дегидрирование пирувата пируватдегидрогеназой. Этот мультифер-ментный комплекс при участии кофакторов превращает пируват в аце-тилкофермент А и СЮ2 [см. реакцию (1) выше и рис. 7.6].

В состав мультиферментного комплекса входят три белка: пируватдегидро-геназа (Е1), дигидролипоамид-трансацетилаза (П2) и дигидролипоамид-дегидро-геназа (ЕЗ):

На начальном этапе (Е1) пируват взаимодействует со 2-м углеродным ато­мом тиазольного кольца (7) тиаминпирофосфата (ТПФ), в результате чего отще­пляется С02- Образующийся гидроксиэтил-ТПФ (2) реагирует с присоеди­ненным к Е2 липоатом (3), который при этом восстанавливается, а у вторичной SH-группы удерживает ацетильный остаток (4). Затем Е2 катализирует перенос ацетильной группы на кофермент А: при этом остается дигидролипоат (5), ко­торый снова окисляется при помощи ЕЗ до липоата при одновременном восста­новлении NAD.

У строго анаэробных бактерий пируватдегидрогеназный мультифер-ментный комплекс отсутствует.

 
« Пред.   След. »