Белки состоят из аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями в полипептидные цепи. Эти цепи имеют совершенно определенную пространственную конфигура­цию (конформацию), которая стабилизируется дополнительными связя­ми - ковалентными и нековалентными (рис. 2.18). В зависимости от ро-

ли, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, раз­личают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру; она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или кон­фигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной це­пи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водо­родные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодей­ствия. Поперечные связи, соединяющие различные участки полипептид­ной цепи, могут быть и ковалентными; таковы, например, дисуль-фидные связи, образующиеся при окислении SH-групп. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором бе­лок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъеди­ниц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратиро-ваны. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н ⁺, Са^{2 +}, Mg^{2 +}, К ⁺ и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков.